ALT的测定原理:ALT可催化L-丙氨酸和α-酮戊二酸生成丙酮酸。丙酮酸、NADH和H+在LDH作用下可转化出NAD+，连续监测在340nm处NADH的吸光度下降速度来计算酶活性，该法属于酶耦联法。方法学评价：JFCC推荐方法将原法测定温度从30℃改为37℃，将a-酮戊二酸的用量从改良赖氏法的2mmol/L改为15mmol/L，基本满足了最大反应速度对a-酮戊二酸的用量要求，扩大了测定范围，提高了测定准确性，并对试剂组成做了详细的规定:①LDH应用兔肌来源的干粉制剂，不能选用硫酸铵悬浮液;②可加人叠氮钠和白蛋白来保持其活性;③酶制剂和白蛋白中应没有ALT和GLDH的污染。
该法的缺陷是存在GLDH和内源性丙酮酸的干扰，但采用双试剂底物启动的模式和（或)延长延滞期可消除部分干扰。为了进一步减少干扰，测定过程中还要用无氨蒸馏水和不含杂酶的高纯度的试剂。
匿名回答于2024-05-31 18:55:54
alt（激活单位）是一种用于测算酶反应速率的单位。它是指每秒内转化的底物数量，通常用于酶活性的计量。计算alt活性单位的公式是：alt = （底物转化率）/（酶的摩尔浓度）。这个公式的原理是通过测量底物的转化速率来确定酶的活性水平，同时考虑到酶的摩尔浓度从而消除了测定过程中酶的浓度变化对结果的影响。
这样的计算方法能够客观准确地评估酶的活性，对于生物学和医学研究领域的实验结果分析具有重要意义。
匿名回答于2024-05-28 08:43:34
